21.00  10.50 

Zamówienie wyślemy do 00 00 00

Promocja!

Chemia fizyczna dla biologów. Termodynamika i kinetyka, wyd. II poprawione

Kategoria:

Dodatkowe informacje

Autor

ISBN

Rok wydania

Liczba stron

Format

Cena katalogowa

OPIS KSIĄŻKI

Spis treści:
1. TERMODYNAMIKA Po co ta termodynamika? Na układy nie ma rady Repetitio mater studiorum est Stan układu, równanie stanu Równanie stanu gazu doskonałego Objętość molowa gazu doskonałego Warunki standardowe, warunki normalne Równanie stanu gazu rzeczywistego Funkcje stanu Energia wewnętrzna Entalpia Stany standardowe Entalpia przemiany, entalpia reakcji chemicznej Standardowe funkcje termodynamiczne – konwencje oznaczeń Entalpia przemian fazowych Zmiana energii wewnętrznej a zmiana entalpii Reakcje egzotermiczne i endotermiczne Entalpia spalania Addytywność entalpii Prawo Hessa Standardowe entalpie tworzenia Zależność entalpii od temperatury Czy warunek osiągnięcia minimum energii wewnętrznej (entalpii) układu określa kierunek przemian zachodzących w układzie? Entropia Entropia molowa Entropia przemian Entropia reakcji chemicznej Statystyczna definicja entropii II zasada termodynamiki Molekularna interpretacja entropii Czy możliwe jest spontaniczne obniżenie entropii w układzie? Czy możliwe jest określenie bezwzględnej wartości entropii układu? Energia swobodna Entalpia swobodna Potencjał chemiczny Entalpia swobodna reakcji chemicznej Co napędza reakcje chemiczne? Entalpia swobodna reakcji chemicznej Entalpia swobodna a stała równowagi reakcji chemicznej Jak temperatura wpływa na wartość stałej równowagi reakcji chemicznej i co z tego wynika? Sprzężenie reakcji chemicznych Entalpia swobodna szlaków metabolicznych Reakcje redoks Entalpia swobodna reakcji redoks Jak pH wpływa na wartość potencjału redoks pary redoks? Pomiar pH Miareczkowanie potencjometryczne Wskaźniki redoks Powolne i nieodwracalne reakcje redoks Reakcje redoks w komórce
2. WŁAŚCIWOŚCI ROZTWORÓW Przypomnienie: stężenie roztworu Przypomnienie: autoprotoliza wody, pH Kwasy i zasady pH roztworów mocnych kwasów i zasad pH roztworów słabych kwasów pH roztworów słabych zasad Czy możemy stosować stałą zasadową dla kwasu, a stałą kwasową dla zasady? pH roztworów soli Miareczkowanie mocnego kwasu mocną zasadą Miareczkowanie słabego kwasu mocną zasadą Roztwory buforowe Pojemność buforowa Kwasy wieloprotonowe Jak sporządzić bufor? Wróćmy jeszcze do równania Hendersona–Hasselbalcha Wskaźniki pH Ładunek elektryczny aminokwasów w roztworze wodnym Ładunek elektryczny białek Właściwości koligatywne roztworów Obniżenie ciśnienia pary rozpuszczalnika Podwyższenie temperatury wrzenia i obniżenie temperatury krzepnięcia rozpuszczalnika Ciśnienie osmotyczne Od czego zależy współczynnik aktywności jonu w roztworze? Zjawiska osmotyczne w komórkach Efekt Donnana Potencjał elektrochemiczny Równowaga jonowa w komórce Iloczyn rozpuszczalności Efekt wspólnego jonu Równowagi fazowe: wykres fazowy substancji czystej Reguła faz Gibbsa Wykresy fazowe układów ciecz–ciecz
3. ODDZIAŁYWANIE LIGANDÓW Z MAKROCZĄSTECZKAMI Równoczesne wiązanie się dwu różnych ligandów z makrocząsteczką Wiązanie się ligandu z wieloma miejscami w makrocząsteczce Niezależne wiązanie się ligandu z identycznymi miejscami wiążącymi makrocząsteczki Kooperatywne wiązanie się ligandu z identycznymi miejscami wiążącymi makrocząsteczki Wiązanie się ligandu z nieidentycznymi miejscami wiążącymi Wiązanie się wielowalentnych ligandów z makrocząsteczkami o wielu miejscach wią­żących
4. KINETYKA REAKCJI CHEMICZNYCH Szybkość reakcji Rząd reakcji chemicznej Równania kinetyczne w postaci całkowej Czas połowicznego zaniku substratu Reakcje odwracalne Reakcje łańcuchowe Reakcje fotochemiczne Zależność szybkości reakcji od temperatury: wykres Arrheniusa Interpretacja parametrów równania Arrheniusa: teoria zderzeń Interpretacja parametrów równania Arrheniusa: teoria kompleksu aktywnego Kataliza Zależność szybkości reakcji od pH: wpływ jonizacji substratu
5. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Kataliza enzymatyczna Zależność szybkości reakcji enzymatycznych od pH Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od temperatury Równanie Michaelisa–Menten Stała katalityczna, stała specyficzności Aktywność enzymatyczna Linearyzacja równania Michaelisa–Menten Inhibicja przez substrat Dyfuzja ułatwiona przez błony: identyczne równania kinetyczne Scałkowana postać równania Michaelisa–Menten Inhibicja aktywności enzymów Inhibicja kompetycyjna Inhibicja niekompetycyjna Inhibicja akompetycyjna Wyznaczanie typu inhibicji Wykresy wtórne Wykres Dixona Kinetyka reakcji dwusubstratowych Kinetyka sigmoidalna
STAŁE FIZYCZNE
PIŚMIENNICTWO

Skip to content